البرولين (رمز Pro أو P) [5] هو حمض عضوي مصنف على أنه حمض أميني بروتيني (يستخدم في التخليق الحيوي للبروتينات).

على الرغم من أنه لا يحتوي على المجموعة الأمينية NH₂- بل هو حمض أميني ثانوي.

يكون نيتروجين الأمين الثانوي في صورة ⁺ NH₂  البروتوني تحت الظروف البيولوجية ، بينما تكون مجموعة الكربوكسيل في شكل −COO− المنقول.

تتصل "السلسلة الجانبية" من الكربون ألفا بالنيتروجين مكونة حلقة بيروليدين ، وتصنفها على أنها حمض أميني أليفاتي.

 غير ضروري للبشر ، مما يعني أن الجسم يمكنه تصنيعه من الأحماض الأمينية غير الأساسية L-glutamate.

يتم ترميزه بواسطة جميع الكودونات التي تبدأ بـ CC (CCU و CCC و CCA و CCG).

البرولين هو الحمض الأميني الثانوي الوحيد المولّد للبروتين وهو أمين ثانوي ، حيث ترتبط ذرة النيتروجين بكل من α-carbon وسلسلة من ثلاثة ذرات كربون تشكل معًا حلقة من خمسة أعضاء.

خصائص في بنية البروتين

يمكن أن يؤدي تعدد البرولينات و / أو هيدروكسي برولين في صف واحد إلى إنشاء حلزون بوليبرولين ، وهو الهيكل الثانوي السائد في الكولاجين.

 يزيد الهيدروكسيل من البرولين بواسطة هيدروكسيلاز البرولايل (أو إضافات أخرى لبدائل سحب الإلكترون مثل الفلور) من الاستقرار التوافقي للكولاجين بشكل كبير. ومن ثم ، فإن عملية التحلل المائي للبرولين هي عملية كيميائية حيوية مهمة للحفاظ على النسيج الضام للكائنات الحية الأعلى.

يمكن أن تنجم الأمراض الخطيرة مثل الاسقربوط عن عيوب في هذا الهيدروكسيل ، على سبيل المثال ، الطفرات في إنزيم بروبيل هيدروكسيلاز أو نقص العامل المساعد الضروري أسكوربات (فيتامين سي).

الاستخدامات

• غالبًا ما يتم استخدام البرولين ومشتقاته كمحفزات غير متماثلة في تفاعلات البرولين التحفيزية العضوية. يعد تخفيض CBS  و(proline catalysed aldol condensation)  أمثلة بارزة.
• في عملية التخمير ، تتحد البروتينات الغنية بالبرولين مع البوليفينول لإنتاج (turbidity) haze.         
• L-Proline هو مادة واقية من الأسمدة وبالتالي فهو يستخدم في العديد من التطبيقات الصيدلانية والتكنولوجيا الحيوية.